Ig的三维结构如何？

Ig分子的每一条肽链，都由链内二硫键将相邻的二级构造单位折叠成球形部分性区域（图2-2）；每个球形区约由110个氨基酸残基构成，差别Ig分子对应球形区的氨基酸残基挨次具有高度的类似性，因而称为同源区（domain）。IgG、IgA和IgD分子共有12个同源区，此中Lκ或Lλ各2个：VL和CL；H链各4个：VH、CH

1、CH2和CH3。IgM和IgE分子各有14个同源区，因为其H链上多一个CH4。固然H链和C区的差别区域相互同源，而且与L链的CL同源，但它们与V区的氨基酸摆列挨次少少不异，阐明V区和C区是由差别的基因（V基因和C基因）别离编码的。每个同源区担任着必然的免疫功用，因而也称为功用区(fumctionalregion)。可变区中的氨基酸摆列挨次呈高度变异性，其高变区对应的VL和VH构成袋状，随氨基酸残基的差别外形各别，以能与多种多样的抗原决定簇相适应，构成抗体特异性的分子根底。